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Obtenção de uma quitinase mutante recombinante e avaliação da sua interferência no crescimento do fungo R. stolonifer
dc.contributor.author | Volpe, Larissa Verri | |
dc.date.accessioned | 2024-07-19T16:14:55Z | |
dc.date.available | 2024-07-19T16:14:55Z | |
dc.date.issued | 2024-02-22 | |
dc.identifier.citation | VOLPE, Larissa Verri. Obtenção de uma quitinase mutante recombinante e avaliação da sua interferência no crescimento do fungo R. stolonifer. 2024. Dissertação (Mestrado em Química) – Universidade Federal de São Carlos, São Carlos, 2024. Disponível em: https://repositorio.ufscar.br/handle/ufscar/20178. | * |
dc.identifier.uri | https://repositorio.ufscar.br/handle/ufscar/20178 | |
dc.description.abstract | Chitin is the second most abundant biopolymer in nature and its structure is formed by N-acetyl-β-D-glucosamine units linked through β-1,4- glycosidic bonds. Different organisms have chitin such as crustaceans, insects and fungi. The enzymes that hydrolyze chitin, called chitinases, belong to the class of glycosyl hydrolases and are produced by several organisms. Biotechnological applications of chitinases include biocontrol of fungi and insects. The objective of this work was to obtain a recombinant chitinase from the leaf-cutter ant Atta sexdens (AsChtII-C4B1-1) and evaluate its interference with the growth of the fungus Rhizopus stolonifer. AsChtII-C4B1-1 shows 99.8% identity with the AsChtII-C4B1 enzyme and can therefore be considered isoforms. Both enzymes present a catalytic domain for chitinase in a chitin-binding domain (CBM). AsChtII-C4B1-1 shows greater activity at pH 6.0 and 600C. Against the colloidal chitin substrate, the AsChtII-C4B1 enzyme shows greater activity, requiring 15.8% less AsChtII-C4B1 to release 1µmol of N-Ac than AsChtII-C4B1-1. The two enzymes were able to interfere with the growth of R. stolonifer, an important fungus in agriculture. AsChtII-C4B1 and AsChtII-C4B1-1 reduced 57% and 53% growth, respectively. The 3D Model of the AsChtII-C4B1-1 enzyme suggests that the sequential differences between the enzymes may be related to the different optimal pH and temperature values found and also to the difference in biological activity. | eng |
dc.description.sponsorship | Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) | por |
dc.language.iso | por | por |
dc.publisher | Universidade Federal de São Carlos | por |
dc.rights | Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil | * |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/ | * |
dc.subject | Quitinase de insetos | por |
dc.subject | Interferência no crescimento | por |
dc.subject | Quitina | por |
dc.subject | Quitinase mutante | por |
dc.subject | Insect chitinase | eng |
dc.subject | Interference with growth | eng |
dc.subject | Chitin | eng |
dc.subject | Mutant chitinase | eng |
dc.title | Obtenção de uma quitinase mutante recombinante e avaliação da sua interferência no crescimento do fungo R. stolonifer | por |
dc.title.alternative | Obtaining a recombinant mutant chitinase and evaluating its interference on the growth of the fungus R. stolonifer | eng |
dc.type | Dissertação | por |
dc.contributor.advisor1 | Souza, Dulce Helena Ferreira de | |
dc.contributor.advisor1Lattes | https://lattes.cnpq.br/3428955299526003 | por |
dc.description.resumo | A quitina é o segundo biopolímero mais abundante na natureza e sua estrutura é formada por unidades de N-acetil-β-D-glucosamina unidas através de ligações β-1,4-glicosídicas. Diferentes organismos possuem quitina como crustáceos, insetos e fungos. As enzimas que hidrolisam quitina, chamadas de quitinases, pertencem à classe das glicosil hidrolases e são produzidas por diversos organismos. Aplicações biotecnológicas de quitinases incluem biocontrole de fungos e insetos. O objetivo deste trabalho foi a obtenção de uma quitinase recombinante da formiga cortadeira Atta sexdens (AsChtII-C4B1-1) e avaliação de sua interferência no crescimento do fungo Rhizopus stolonifer. A AsChtII-C4B1-1 apresenta 99,8% de identidade com a enzima AsChtII-C4B1, podendo ser consideradas, portanto, isoformas. Ambas as enzimas apresentam um domínio catalítico para quitinase em um domínio de ligação à quitina (CBM). AsChtII-C4B1-1 apresenta maior atividade em pH 6,0 e a 600C. Frente ao substrato quitina coloidal a enzima AsChtII-C4B1 apresenta maior atividade, sendo necessários 15,8% menos AsChtII-C4B1 para liberar 1µmol de N-Ac do que AsChtII-C4B1-1. As duas enzimas foram capazes de interferir no crescimento de R.stolonifer, importante fungo na agricultura. AsChtII-C4B1 e AsChtII-C4B1- 1 reduziram em 57% e 53% o crescimento, respectivamente. Modelo 3D da enzima AsChtII-C4B1-1 sugere que as diferenças sequenciais entre as enzimas podem estar relacionadas aos diferentes valores de pH e temperatura ótimos encontrados e também na diferença na atividade biológica. | por |
dc.publisher.initials | UFSCar | por |
dc.publisher.program | Programa de Pós-Graduação em Química - PPGQ | por |
dc.subject.cnpq | CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA | por |
dc.description.sponsorshipId | 33001014005M5 | por |
dc.publisher.address | Câmpus São Carlos | por |
dc.contributor.authorlattes | http://lattes.cnpq.br/4568403222188223 | por |
dc.contributor.authororcid | https://orcid.org/0000-0002-8018-9688 | por |
dc.contributor.advisor1orcid | https://orcid.org/000.0001-8479-6744 | por |