dc.contributor.author | Volpe, Larissa Verri | |
dc.date.accessioned | 2024-07-19T16:14:55Z | |
dc.date.available | 2024-07-19T16:14:55Z | |
dc.date.issued | 2024-02-22 | |
dc.identifier.citation | VOLPE, Larissa Verri. Obtenção de uma quitinase mutante recombinante e avaliação da sua interferência no crescimento do fungo R. stolonifer. 2024. Dissertação (Mestrado em Química) – Universidade Federal de São Carlos, São Carlos, 2024. Disponível em: https://repositorio.ufscar.br/handle/ufscar/20178. | * |
dc.identifier.uri | https://repositorio.ufscar.br/handle/ufscar/20178 | |
dc.description.abstract | Chitin is the second most abundant biopolymer in nature and
its structure is formed by N-acetyl-β-D-glucosamine units linked through β-1,4-
glycosidic bonds. Different organisms have chitin such as crustaceans, insects and
fungi. The enzymes that hydrolyze chitin, called chitinases, belong to the class of
glycosyl hydrolases and are produced by several organisms. Biotechnological
applications of chitinases include biocontrol of fungi and insects. The objective
of this work was to obtain a recombinant chitinase from the leaf-cutter ant Atta
sexdens (AsChtII-C4B1-1) and evaluate its interference with the growth of the
fungus Rhizopus stolonifer. AsChtII-C4B1-1 shows 99.8% identity with the
AsChtII-C4B1 enzyme and can therefore be considered isoforms. Both enzymes
present a catalytic domain for chitinase in a chitin-binding domain (CBM).
AsChtII-C4B1-1 shows greater activity at pH 6.0 and 600C. Against the colloidal
chitin substrate, the AsChtII-C4B1 enzyme shows greater activity, requiring
15.8% less AsChtII-C4B1 to release 1µmol of N-Ac than AsChtII-C4B1-1. The
two enzymes were able to interfere with the growth of R. stolonifer, an important
fungus in agriculture. AsChtII-C4B1 and AsChtII-C4B1-1 reduced 57% and 53%
growth, respectively. The 3D Model of the AsChtII-C4B1-1 enzyme suggests that
the sequential differences between the enzymes may be related to the different
optimal pH and temperature values found and also to the difference in biological
activity. | eng |
dc.description.sponsorship | Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES) | por |
dc.language.iso | por | por |
dc.publisher | Universidade Federal de São Carlos | por |
dc.rights | Attribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 Brazil | * |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/br/ | * |
dc.subject | Quitinase de insetos | por |
dc.subject | Interferência no crescimento | por |
dc.subject | Quitina | por |
dc.subject | Quitinase mutante | por |
dc.subject | Insect chitinase | eng |
dc.subject | Interference with growth | eng |
dc.subject | Chitin | eng |
dc.subject | Mutant chitinase | eng |
dc.title | Obtenção de uma quitinase mutante recombinante e avaliação da sua interferência no crescimento do fungo R. stolonifer | por |
dc.title.alternative | Obtaining a recombinant mutant chitinase and evaluating its interference on the growth of the fungus R. stolonifer | eng |
dc.type | Dissertação | por |
dc.contributor.advisor1 | Souza, Dulce Helena Ferreira de | |
dc.contributor.advisor1Lattes | https://lattes.cnpq.br/3428955299526003 | por |
dc.description.resumo | A quitina é o segundo biopolímero mais abundante na natureza
e sua estrutura é formada por unidades de N-acetil-β-D-glucosamina unidas
através de ligações β-1,4-glicosídicas. Diferentes organismos possuem quitina
como crustáceos, insetos e fungos. As enzimas que hidrolisam quitina, chamadas
de quitinases, pertencem à classe das glicosil hidrolases e são produzidas por
diversos organismos. Aplicações biotecnológicas de quitinases incluem
biocontrole de fungos e insetos. O objetivo deste trabalho foi a obtenção de uma
quitinase recombinante da formiga cortadeira Atta sexdens (AsChtII-C4B1-1) e
avaliação de sua interferência no crescimento do fungo Rhizopus stolonifer. A
AsChtII-C4B1-1 apresenta 99,8% de identidade com a enzima AsChtII-C4B1,
podendo ser consideradas, portanto, isoformas. Ambas as enzimas apresentam um
domínio catalítico para quitinase em um domínio de ligação à quitina (CBM).
AsChtII-C4B1-1 apresenta maior atividade em pH 6,0 e a 600C. Frente ao
substrato quitina coloidal a enzima AsChtII-C4B1 apresenta maior atividade,
sendo necessários 15,8% menos AsChtII-C4B1 para liberar 1µmol de N-Ac do
que AsChtII-C4B1-1. As duas enzimas foram capazes de interferir no crescimento
de R.stolonifer, importante fungo na agricultura. AsChtII-C4B1 e AsChtII-C4B1-
1 reduziram em 57% e 53% o crescimento, respectivamente. Modelo 3D da
enzima AsChtII-C4B1-1 sugere que as diferenças sequenciais entre as enzimas
podem estar relacionadas aos diferentes valores de pH e temperatura ótimos
encontrados e também na diferença na atividade biológica. | por |
dc.publisher.initials | UFSCar | por |
dc.publisher.program | Programa de Pós-Graduação em Química - PPGQ | por |
dc.subject.cnpq | CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA | por |
dc.description.sponsorshipId | 33001014005M5 | por |
dc.publisher.address | Câmpus São Carlos | por |
dc.contributor.authorlattes | http://lattes.cnpq.br/4568403222188223 | por |
dc.contributor.authororcid | https://orcid.org/0000-0002-8018-9688 | por |
dc.contributor.advisor1orcid | https://orcid.org/000.0001-8479-6744 | por |